Общая биология, учебное пособие для 10 - 11 классов
8
кислоты, входящие в состав жира имеют ненасыщенные (двойные) связи, то такой жир при комнатной температуре жидкий, например подсолнечное, оливковое, льняное и другие растительные масла. Если же жирные кислоты имеют только насыщенные связи, то они при тех же условиях — твердые вещества: говяжье, баранье, свиное сало, сливочное масло и другие животные жиры.
Важнейшим свойством всех жиров является гидрофобность, то есть способность отталкивать воду.
К жироподобным веществам относится разнообразная группа органических веществ: фосфолипиды, каротиноиды, стероиды, которые, несмотря на существенные различия в строении имеют также хорошо выраженные гидрофобные свойства.
Функции жиров и жироподобных веществ в клетке и в организме следующие.
- Строительная. Мембрана клетки и все мембранные органеллы клетки содержат два слоя фосфолипидов.
- Энергетическая. При расщеплении жира выделяется в два раза больше энергии, чем при расщеплении одинакового количества углеводов, поэтому жиры являются более экономичной формой хранения химической энергии. Конечными продуктами расщепления всех жиров являются углекислый газ и вода.
- Теплоизоляционная. Жир плохо проводит тепло, поэтому подкожные запасы жира предохраняют животных, обитающих в высоких широтах (киты, моржи, тюлени) от потери тепла.
- Витаминная. Ряд витаминов представляют собой жироподобные вещества. К ним относятся витамин Е, бетта-каротин (провитамин А), витамин А, витамин D.
- Гормональная. Мужские и женские половые гормоны позвоночных животных являются стероидами.
1.2.5. БЕЛКИ
Белки это биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Одна молекула белка может содержать тысячи молекул аминокислот. В природе встречается 20 различных аминокислот (глицин, лейцин, аланин, фенилаланин, серин и
9
др.) Каждая аминокислота имеет аминогруппу (-NH2), карбоксильную группу (-COOH) и так называемый радикал. Аминокислоты отличаются друг от друга строением радикалов, количеством амино- и карбоксильных групп. В молекуле белка аминокислоты расположены линейно, связываясь между собой так, что аминогруппа одной аминокислоты ковалентно соединяется с карбоксильной группой соседней аминокислоты. Такая связь между двумя различными аминокислотами называется пептидной. При ее образовании выделяется одна молекула воды.
Белки имеют несколько уровней организации: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичная структура белка — это цепь связанных пептидными связями молекул аминокислот. Вторичная структура — это результат спирального скручивания первичной структуры, она образованна и поддерживается благодаря водородным связям между различными витками цепи. Третичная структура белка — это результат сложной укладки вторично скрученной белковой молекулы в структуру различной конфигурации (например, в виде петли, клубка, кольца и пр.). Третичная структура поддерживается благодаря ковалентным связям между атомами серы, принадлежащим разным аминокислотам. Белки проявляют свои биологические свойства именно на третичной структуре. Некоторые белки имеют и четвертичную организацию, которая является результатом объединение нескольких третичных структур. Какправило, в создании четвертичной структуры принимает участие атом металла. Например, белок крови гемоглобин состоит из четырех молекул миоглобина, связанных атомом железа. Разрушение третичной и вторичной структур белка называется денатурацией. Она наблюдается при нагреве белка или изменении кислотности раствора, в котором белок находится. Денатурация — процесс обратимый: при восстановлении прежних условий белок восстанавливает свою структуру. Разрушение первичной структуры (пептидных связей) называется расщеплением белка. Этот процесс необратим.
10
Функции белков в клетке следующие.
- Ферментативная. Важнейшая функция белка. Фермент — это катализатор биохимической реакции. Он ускоряет протекание реакции в клетке в сотни и тысячи раз, сам при этом не участвует в реакции. Важно запомнить две особенности всех биохимических реакций, протекающих в клетке: 1. все эти реакции протекают только в присутствии ферментов; 2. все ферменты клетки — это белки.
- Строительная. Все мембранные структуры клетки содержат в своем составе белки. Нередко трудно разграничить строительную и ферментативную функции белка, так как, многие белки мембран являются ферментами.
- Транспортная. Некоторые белки способны осуществлять перенос различных молекул или элементарных частиц. Например, белки-цитохромы отвечают за перенос электронов; гемоглобин - за перенос кислорода и углекислого газа.
- Защитная. В крови животных находятся специальные белки, способные нейтрализовать возбудителей болезней, склеиваться с чужеродными и вредными веществами. Такие белки называются антителами.
- Гормональная. Некоторые белки играют роль гормонов. Например, гормон поджелудочной железы инсулин, регулирующий содержание сахара в крови.
- Энергетическая. Все белки в клетке рано или поздно расщепляются до конечных продуктов распада: углекислого газа, воды, аммиака, сероводорода и солей. В результате такого расщепления выделяется энергия, часть которой запасается в виде молекул АТФ.
Ферменты обладают следующими свойствами: а) каждый фермент может ускорять только один тип биохимической реакции, б) каждый фермент работает в строго определенных температурных и кислотных условиях.
11
1.2.6. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ
Нуклеиновые кислоты это биологические полимеры, мономерами которых являются нуклеотиды. Молекулы нуклеиновых кислот, как правило, больше молекул белков. В клетке встречаются две разновидности нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК). Каждая из них образована многократным повторением нуклеотидов четырех типов.
Каждый нуклеотид состоит из трех частей:
- Азотистое основание;
- Пятиуглеродный сахар;
- Фосфат.
В нуклеотидах ДНК встречаются четыре типа азотистых основания, по названию которых даются названия нуклеотидам: адениновое основание — встречается в аденине (А), тиминовое основание — в тимине (т), цитозиновое — в цитозине (Ц), гуаниновое — в гуанине (Г). Эти азотистые основания обладают уникальным свойством: они способны образовывать комплиментарные связи, то есть связи строго соответствия одного основания другому. Так, например, адениновое основание может связаться только с тиминовым, а цитозиновое - с гуаниновым. Химически комплиментарные связи являются водородными.
В молекулах РНК также встречаются четыре типа азотистых оснований, но тимин заменен урацилом.
В нуклеотидах бывают две разновидности пятиуглеродного сахара: в ДНК — дезоксирибоза, в РНК - рибоза. Эти сахара совместно с фосфатами обеспечивают ковалентные связи нуклеотидов в цепочке нуклеиновой кислоты.