Группы мышц у животных

Согласно принятой «теории скольжения» в основе сокращения лежит взаимодействие между актиновыми и миозиновымй нитями миофибрилл вследствие образования поперечных мостиков между ними. В результате происходит «втягивание» тонких актиновых миофиламентов между миозиновыми.

Во время скольжения сами актиновые и миозиновые нити не укорачиваются; длина А-дисков также остается прежней, в то время как 3-диски и Н-зоны становятся более узкими. Не меняется длина нитей и при растяжении мышцы, уменьшается лишь степень их взаимного перекрывания.

Эти движения основаны на обратимом изменении конформации концевых частей молекул миозина (поперечных выступов с головками), при котором связи между толстым филаментом миозина и тонким филаментом актина образуются, исчезают и возникают вновь.

До раздражения или в фазе расслабления мономер актина недоступен для взаимодействия, так как этому мешает комплекс тропонина и определенная конформация (подтягивание к оси филамента) концевых фрагментов молекулы миозина.

В основе молекулярного механизма сокращения лежит процесс так называемого электромеханического сопряжения, причем ключевую роль в процессе взаимодействия миозиновых и актиновых миофиламентов играют ионы Са++, содержащиеся в саркоплазматическом ретикулуме. Это подтверждается тем, что в эксперименте при инъекции кальция внутрь волокон возникает их сокращение.

Возникший потенциал распространяется не только по поверхностной мембране мышечного волокна, но и по мембранам, выстилающим попе речные трубочки (Т-систему волокна). Волна деполяризации захватывает расположенные рядом мембраны цистерн саркоплазматического ретикулума, что сопровождается активацией кальциевых каналов в мембране и выходом ионов Са++ в межфибриллярное пространство.

Влияние ионов Са+ + на взаимодействие актина и миозина опосредствовано тропомиозином и тропониновым комплексом которые локализованы в тонких нитях и составляют до 1/3 их массы. При связывании ионов Са++ с тропонином (сферические молекулы которого «сидят» на цепях актина) последний деформируется, толкая тропомиозин в желобки между двумя цепями актина. При этом становится возможным взаимодействие актина с головками миозина, и возникает сила сокращения. Одновременно происходит гидролиз АТФ.

Поскольку однократный поворот «головок» укорачивает саркомер лишь на 1/100 его длины (а при изотоническом сокращении саркомер мышцы может укорачиваться на 50% длины за десятые доли секунды), ясно, что поперечные мостики должны совершать примерно 50 «гребковых» движений за тот же промежуток времени. Совокупное укорочение последовательно расположенных саркомеров миофибрилл приводит к заметному сокращению мышцы.

При одиночном сокращении процесс укорочения вскоре заканчивается.